Cysteïne: verschil tussen versies
k →Industrële synthese: spelling |
|||
(16 tussenliggende versies door 6 gebruikers niet weergegeven) | |||
Regel 1: | Regel 1: | ||
{{Infobox chemische stof |
{{Infobox chemische stof |
||
| Naam = L-cysteïne |
| Naam = L-cysteïne |
||
| afbeelding1 = Cysteine.svg |
| afbeelding1 = L-Cystein - L-Cysteine.svg |
||
| afbeeldingbreedte1 = |
| afbeeldingbreedte1 = 200 |
||
| onderschrift1 = |
| onderschrift1 = [[Structuurformule]] van L-cysteïne |
||
| afbeelding2 = L-cysteine-3D- |
| afbeelding2 = L-cysteine-3D-balls2.png |
||
| afbeeldingbreedte2 = |
| afbeeldingbreedte2 = 150 |
||
| onderschrift2 = |
| onderschrift2 = [[Molecuulmodel]] van L-cysteïne |
||
| afbeelding3 = |
| afbeelding3 = |
||
| onderschrift3 = |
| onderschrift3 = |
||
Regel 14: | Regel 14: | ||
| Molgewicht = 121,15818 |
| Molgewicht = 121,15818 |
||
| SMILES = C([C@@H](C(=O)O)N)S |
| SMILES = C([C@@H](C(=O)O)N)S |
||
| InChI = |
| InChI = 1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1/f/h5H |
||
| IUPAC = ( |
| IUPAC = (2''R'')-2-amino-3-sulfanylpropaanzuur |
||
| AndereNamen = |
| AndereNamen = thioserine, (''R'')-2-amino-3-mercaptopropaanzuur |
||
| CAS = 52-90-4 |
| CAS = 52-90-4 |
||
| EINECS = 200-158-2 |
| EINECS = 200-158-2 |
||
Regel 22: | Regel 22: | ||
| EG = |
| EG = |
||
| VN = |
| VN = |
||
| Beschrijving = |
| Beschrijving = |
||
| Vergelijkbaar = |
| Vergelijkbaar = |
||
| AfbWaarsch = |
| AfbWaarsch = {{Pictogram GHS|X}} |
||
| TekstWaarsch = Waarschuwing |
|||
| Carcinogeen = |
| Carcinogeen = |
||
| Hygroscopisch = |
| Hygroscopisch = |
||
| Rzinnen = {{ |
| Rzinnen = {{H302}} |
||
| |
| EUHzinnen = ''geen'' |
||
| Szinnen = ''geen'' |
|||
| Omgang = |
| Omgang = |
||
| Opslag = |
| Opslag = |
||
| ADR = |
| ADR = |
||
| MAC = |
| MAC = |
||
Regel 37: | Regel 39: | ||
| MSDS = |
| MSDS = |
||
| Aggregatie= vast |
| Aggregatie= vast |
||
| Kleur = |
| Kleur = kleurloos |
||
| Dichtheid = |
| Dichtheid = |
||
| Smeltpunt = 220 |
| Smeltpunt = 220 |
||
Regel 44: | Regel 46: | ||
| Zelfontbranding = |
| Zelfontbranding = |
||
| Dampdruk = |
| Dampdruk = |
||
| Oplosbaarheid = |
| Oplosbaarheid = 280 |
||
| GoedOplIn = water, |
| GoedOplIn = water, ethanol, azijnzuur |
||
| SlechtOplIn = |
| SlechtOplIn = diethylether, benzeen |
||
| OnoplIn = |
| OnoplIn = |
||
| Dipoolmoment = |
| Dipoolmoment = |
||
Regel 71: | Regel 73: | ||
| E-nummer = |
| E-nummer = |
||
}} |
}} |
||
'''Cysteïne''' ('''Cys''') is een van de twintig natuurlijk voorkomende [[aminozuur|aminozuren]]. Wanneer het aan lucht wordt blootgesteld oxideert het om [[cystine]] te vormen. |
|||
'''Cysteïne''' (afgekort tot '''Cys''' of '''C''') is één van de twintig natuurlijk voorkomende [[aminozuur|aminozuren]]. De stof komt voor als kleurloze [[vaste stof]] met een karakteristieke geur en is goed oplosbaar in [[water]]. Cysteïne is - afgezien van [[methionine]] - het enige [[zwavel]]bevattende natuurlijk voorkomende aminozuur. |
|||
In de algemene formule voor aminozuren R-CH(NH<sub>2</sub>)-COOH moet voor cysteïne R = -CH<sub>2</sub>-SH geschreven worden. |
|||
Cysteïne wordt gecodeerd door de [[codon]]s UGU en UGC. |
|||
==Algemeen== |
|||
⚫ | |||
Cysteïne komt in bijna alle levensmiddelen voor. Bij een teveel aan cysteïne kan het tot [[pyruvaat]] omgezet worden.{{feit||2008|10|09}} |
|||
Cysteïne is een noodzakelijk element om een ruimtelijke structuur te vormen bij peptidebindingen (aminozuurketens), de keten kan hier door het element zwavel aan elkaar gebonden worden mits de afstoting van de twee waterstofatomen. Dit noemt men een zwavelbrug. |
|||
== |
== Synthese == |
||
===Industriële synthese=== |
|||
⚫ | Cysteïne wordt vereist door [[Schaap (dier)|schapen]] om [[wol]] te produceren.{{ |
||
Op industriële schaal wordt cysteïne bereid door [[hydrolyse]] van [[Haar (zoogdier)|menselijke haren]] (omdat deze tot 14% cysteïne bevatten) en van [[Veer (vogel)|eendenveren]]. |
|||
Er is ook een [[organische synthese]] voorhanden, maar de kostprijs hiervan is veel hoger. Deze synthese stoelt op [[fermentatie]] met een [[mutant]] van ''[[Escherichia coli|E. coli]]''. Het bedrijf Wacker Chemie heeft een synthesemethode ontwikkeld op basis van gesubstitueerde [[thiazoline]]s.<ref>{{en}} {{aut|J. Martens, H. Offermanns & P. Scherberich}} (1981) - [http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.198106681/abstract ''Facile Synthesis of Racemic Cysteine''], Angew. Chem. Int. Ed. Engl., '''20''' (8), p. 668</ref> Dit proces verloopt in twee stappen: eerst reageert de [[Dubbele binding (scheikunde)|dubbele binding]] van de thiazolinering met [[waterstofcyanide]], waarbij het overeenkomstig [[nitril]] ontstaat. Vervolgens wordt het nitril [[Hydrolyse|gehydrolyseerd]] met [[waterstofchloride]] en [[water]], waarbij een [[ringopening]] leidt tot het [[hydrochloride]] van cysteïne. |
|||
⚫ | |||
{{Commonscat|Cysteine}} |
|||
===Biosynthese=== |
|||
De biosynthese van cysteïne in [[Dierenrijk|dieren]] start met het aminozuur [[serine]] en [[homocysteïne]]. Homocysteïne wordt gevormd uit [[methionine]] via het [[Intermediair (scheikunde)|intermediair]] S-adenosylmethionine. Het [[enzym]] [[cystathionine-bèta-synthase]] combineert serine en homocysteïne via een [[condensatiereactie]] tot de asymmetrische [[thio-ether]] [[cystathionine]]. Dit wordt vervolgens, met het enzym [[cystathionine-gamma-lyase]], omgezet in cysteïne en [[alfa-ketobutyraat]]. |
|||
In planten en bacteriën start de biosynthese eveneens met serine, dat omgezet wordt in de [[Ester (scheikunde)|ester]] O-acetylserine middels het enzym [[transacetylase]]. Het enzym O-acetylserinethiollyase zet dit intermediair om in cysteïne en [[acetaat]]. |
|||
== Structuur == |
|||
Het residu van cysteïne is een [[thiol]]groep die via een [[methyleengroep]] verbonden is met het centraal α-koolstofatoom. Door aanwezigheid van de thiolgroep bestaat mogelijkheid tot [[deprotonering]], waarbij het [[thiolaat]] ontstaat. Deze deprotonering treedt pas op onder [[Base (scheikunde)|basische]] omstandigheden. Cysteïne wordt geclassificeerd als een [[hydrofoob]] aminozuur. Desondanks is het goed oplosbaar in [[water]], [[ethanol]] en [[azijnzuur]]. De reden hiervoor is de aanwezigheid van de [[Polaire verbinding|polaire]] [[Amine|amine-]] en [[carbonzuur]]functie. |
|||
== Eigenschappen == |
|||
De thiolgroep in cysteïne bezit duidelijk [[nucleofiel]]e eigenschappen en neemt als zodanig deel aan enzymatische reacties. Wanneer het aan [[lucht]] wordt blootgesteld [[Oxidatie|oxideert]] het tot [[cystine]], waarbij een [[zwavelbrug]] gevormd wordt. Dit structuurelement is van belang in verschillende eiwitten, onder andere in [[keratine]]. |
|||
De [[zuurconstante]]n van cysteïne zijn:<ref name="Carey">{{en}} {{aut|F.A. Carey}} (2001) - [http://www.mhhe.com/physsci/chemistry/carey5e/Ch27/ch27-1-4-2.html ''Organic Chemistry''] (5th Ed.), The McGraw Companies, p. 1059</ref> |
|||
* p''K''<sub>a1</sub> (carboxylgroep) = 1,96 |
|||
* p''K''<sub>aR</sub> (thiolgroep) = 8,27 |
|||
* p''K''<sub>a2</sub> (aminegroep) = 8,18 |
|||
Het [[iso-elektrisch punt]] ligt bij [[pH]] 5,07.<ref name="Carey"></ref> |
|||
== Biologische en biochemische functies == |
|||
=== Precursor van glutathion === |
|||
⚫ | Cysteïne is een [[antioxidant]] omdat het [[zwavel]] in een lage [[oxidatietoestand]] bevat. Antioxidanten vangen zuurstofradicalen (deze zijn afvalproducten van de celmetabolisme). Cysteïne is meer bepaald een [[precursor]] voor het tripeptide [[glutathion]]. Dit tripeptide wordt via biosynthese gevormd uit de aminozuren cysteïne, [[Glycine (aminozuur)|glycine]] en [[glutaminezuur]]. Deze laatste twee zijn zeer toegankelijk door opname uit voeding, maar cysteïne veel minder en is dus de beperkende factor. |
||
=== Zwavelbruggen === |
|||
{{Zie hoofdartikel|Zwavelbrug}} |
|||
De vorming van zwavelbruggen of disulfidebruggen door oxidatie van cysteïne is een belangrijke stabiliserende structurele factor bij bepaalde eiwitten. Aangezien de omstandigheden in [[Cel (biologie)|cellen]] meestal [[Reductie (scheikunde)|reducerend]] van aard zijn, zijn zwavelbruggen als dusdanig niet stabiel, hoewel er uitzonderingen bestaan. De vorming van zwavelbruggen is dus hoofdzakelijk voorbehouden voor proteïnen die zich in het extracellulair milieu bevinden.<ref>{{en}} {{aut|C.S. Sevier & C.A. Kaiser}} (2002) - [http://www.nature.com/nrm/journal/v3/n11/full/nrm954.html ''Formation and transfer of disulphide bonds in living cells''], Nature Rev. Mol. Cell. Biol., '''3''' (11), pp. 836-847</ref> |
|||
Zwavelbruggen kunnen enkel door cysteïne gevormd worden, niet door methionine. De reden is dat methionine geen thiolgroep bevat, maar wel een thio-etherfunctie. Met aggressieve [[oxidator]]en wordt cysteïne omgezet in het overeenkomstige [[Sulfienzuur|sulfien]]- en [[sulfonzuur]]. De gevormde zwavelbrug treedt meestal op als een soort [[crosslinker]] tussen bepaalde delen in een proteïne of tussen proteïnen onderling. Hierdoor ontstaat een zekere vorm van rigiditeit in de tertiaire structuur van het proteïne. [[Insuline]] en keratine zijn voorbeelden van proteïnen met zwavelbruggen. |
|||
De vorming van zwavelbruggen wordt gekatalyseerd door het [[enzym]] [[disulfide-isomerase]] in het [[endoplasmatisch reticulum]]. |
|||
Bepaalde verbindingen, zoals [[joodaceetamide]], kunnen de vorming van zwavelbruggen verhinderen. |
|||
=== Precursor van ijzer-zwavelclusters === |
|||
Cysteïne is een zeer belangrijke bron van sulfide in het menselijk metabolisme. Het sulfide in ijzer-zwavelclusters en in [[nitrogenase]] wordt onttrokken aan cysteïne.<ref>{{en}} {{aut|R. Lill & U. Mühlenhoff}} (2006) - [http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.cellbio.22.010305.104538 ''Iron-Sulfur Protein Biogenesis in Eukaryotes: Components and Mechanisms''], Ann. Rev. Cell Dev. Biol., '''22''', pp. 457-486</ref> |
|||
=== Metaalioncomplexen === |
|||
Naast ijzer kunnen nog tal van andere [[Metaal|metalen]] als [[Co-enzym|cofactor]] dienen in enzymen waarin het thiolaat (de gedeprotoneerde vorm van het thiol) voorkomt. Voorbeelden zijn [[Zink (element)|zink]] (in [[alcoholdehydrogenase]]), [[Koper (element)|koper]], [[IJzer (element)|ijzer]] (in [[cytochroom P450]]) en [[nikkel]] (in NiFe-hydrogenasen). |
|||
De thiolgroep bezit een hoge affiniteit voor zware metalen, waaronder [[kwik]], [[Lood (element)|lood]] en [[cadmium]].<ref>{{en}} {{aut|D.H. Baker & G.L. Czarnecki-Maulden}} (1987) - [http://jn.nutrition.org/content/117/6/1003.full.pdf+html ''Pharmacologic role of cysteine in ameliorating or exacerbating mineral toxicities''], J. Nutr., '''117''' (6), pp. 1003-1010</ref> |
|||
=== Rol in het schaap === |
|||
⚫ | Cysteïne wordt vereist door [[Schaap (dier)|schapen]] om [[wol]] te produceren.<ref>{{en}} {{aut|B.C. Powell, S.K. Walker, C.S. Bawden, A.V. Sivaprasad & G.E. Rogers}} (1994) - [http://www.publish.csiro.au/?paper=RD9940615 ''Transgenic sheep and wool growth: possibilities and current status''], Reprod. Fertil. Dev., '''6''' (5), pp. 615-623</ref> Het is een [[essentieel aminozuur]] dat door de schapen zelf niet kan worden samengesteld en dus uit voedsel ([[Grassenfamilie|gras]]) moet worden gehaald. Dit betekent dat tijdens droogteperioden waarbij schapen geen gras kunnen eten, ze ophouden met het produceren van wol. |
||
== Nutritionele eigenschappen en voorkomen == |
|||
Hoewel het geclassificeerd wordt als een niet-essentieel aminozuur, blijkt cysteïne wel essentieel te zijn voor kinderen en oudere mensen. Onder normale omstandigheden, wanneer voldoende methionine (een essentieel aminozuur) aanwezig is, kan het relatief gemakkelijk biosynthetisch gevormd worden. De [[aanbevolen dagelijkse hoeveelheid]] ligt op 14,5 [[Milligram|mg]] per [[kilogram]] lichaamsgewicht. |
|||
Cysteïne komt voor in talrijke soorten voeding, waaronder [[varkensvlees]], [[kippenvlees]], [[Kalkoen (dier)|kalkoen]], [[Eenden|eend]], [[Ei (voeding)|eieren]], [[Melk (drank)|melk]], [[ricotta]], [[yoghurt]], [[Spaanse peper]], [[knoflook]], [[Ui (plant)|ui]], [[broccoli]], [[Spruitkool|spruitjes]], [[haver]] en [[linze]]n. |
|||
== Zie ook == |
|||
* [[Selenocysteïne]] |
|||
== Externe links == |
|||
* {{en}} [http://www.sciencelab.com/msds.php?msdsId=9923641 MSDS van {{aut|L}}-''cysteïne''] |
|||
{{Refs}} |
|||
⚫ | |||
{{DEFAULTSORT:Cysteine}} |
{{DEFAULTSORT:Cysteine}} |
||
[[Categorie:Proteïnogeen aminozuur]] |
[[Categorie:Proteïnogeen aminozuur]] |
||
Regel 100: | Regel 154: | ||
[[fi:Kysteiini]] |
[[fi:Kysteiini]] |
||
[[fr:Cystéine]] |
[[fr:Cystéine]] |
||
[[gl:Cisteína]] |
|||
[[he:ציסטאין]] |
[[he:ציסטאין]] |
||
[[hu:Cisztein]] |
[[hu:Cisztein]] |
||
Regel 115: | Regel 170: | ||
[[pt:Cisteína]] |
[[pt:Cisteína]] |
||
[[ru:Цистеин]] |
[[ru:Цистеин]] |
||
[[sk:Cysteín]] |
|||
[[sr:Cistein]] |
[[sr:Cistein]] |
||
[[sv:Cystein]] |
[[sv:Cystein]] |
||
[[ta:சிஸ்டீன்]] |
|||
[[tr:Sistein]] |
[[tr:Sistein]] |
||
[[uk:Цистеїн]] |
[[uk:Цистеїн]] |
||
[[vi:Cystein]] |
[[vi:Cystein]] |
||
[[zh:半胱氨酸]] |
[[zh:半胱氨酸]] |
||
[[zh-min-nan: |
[[zh-min-nan:Cystein]] |
Versie van 5 sep 2011 23:21
L-cysteïne | ||||
---|---|---|---|---|
Structuurformule en molecuulmodel | ||||
![]() | ||||
Structuurformule van L-cysteïne
| ||||
![]() | ||||
Molecuulmodel van L-cysteïne
| ||||
Algemeen | ||||
Molecuulformule | C3H7NO2S | |||
IUPAC-naam | (2R)-2-amino-3-sulfanylpropaanzuur | |||
Andere namen | thioserine, (R)-2-amino-3-mercaptopropaanzuur | |||
Molmassa | 121,15818 g/mol | |||
SMILES | C([C@@H](C(=O)O)N)S
| |||
InChI | 1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1/f/h5H
| |||
CAS-nummer | 52-90-4 | |||
EG-nummer | 200-158-2 | |||
PubChem | 5862 | |||
Wikidata | Q186474 | |||
Waarschuwingen en veiligheidsmaatregelen | ||||
| ||||
H-zinnen | H302 | |||
EUH-zinnen | geen | |||
P-zinnen | geen | |||
LD50 (ratten) | (oraal) 1890 mg/kg (intraperitoneaal) 1620 mg/kg (subcutaan) 1550 mg/kg (intraveneus)1140 mg/kg | |||
Fysische eigenschappen | ||||
Aggregatietoestand | vast | |||
Kleur | kleurloos | |||
Smeltpunt | 220 °C | |||
Oplosbaarheid in water | 280 g/L | |||
Goed oplosbaar in | water, ethanol, azijnzuur | |||
Slecht oplosbaar in | diethylether, benzeen | |||
Nutritionele eigenschappen | ||||
Type nutriënt | aminozuur | |||
Essentieel? | ja | |||
Komt voor in | eieren, vlees, zuivel | |||
Tenzij anders vermeld zijn standaardomstandigheden gebruikt (298,15 K of 25 °C, 1 bar). | ||||
|
Cysteïne (afgekort tot Cys of C) is één van de twintig natuurlijk voorkomende aminozuren. De stof komt voor als kleurloze vaste stof met een karakteristieke geur en is goed oplosbaar in water. Cysteïne is - afgezien van methionine - het enige zwavelbevattende natuurlijk voorkomende aminozuur.
Cysteïne wordt gecodeerd door de codons UGU en UGC.
Synthese
Industriële synthese
Op industriële schaal wordt cysteïne bereid door hydrolyse van menselijke haren (omdat deze tot 14% cysteïne bevatten) en van eendenveren.
Er is ook een organische synthese voorhanden, maar de kostprijs hiervan is veel hoger. Deze synthese stoelt op fermentatie met een mutant van E. coli. Het bedrijf Wacker Chemie heeft een synthesemethode ontwikkeld op basis van gesubstitueerde thiazolines.[1] Dit proces verloopt in twee stappen: eerst reageert de dubbele binding van de thiazolinering met waterstofcyanide, waarbij het overeenkomstig nitril ontstaat. Vervolgens wordt het nitril gehydrolyseerd met waterstofchloride en water, waarbij een ringopening leidt tot het hydrochloride van cysteïne.
Biosynthese
De biosynthese van cysteïne in dieren start met het aminozuur serine en homocysteïne. Homocysteïne wordt gevormd uit methionine via het intermediair S-adenosylmethionine. Het enzym cystathionine-bèta-synthase combineert serine en homocysteïne via een condensatiereactie tot de asymmetrische thio-ether cystathionine. Dit wordt vervolgens, met het enzym cystathionine-gamma-lyase, omgezet in cysteïne en alfa-ketobutyraat.
In planten en bacteriën start de biosynthese eveneens met serine, dat omgezet wordt in de ester O-acetylserine middels het enzym transacetylase. Het enzym O-acetylserinethiollyase zet dit intermediair om in cysteïne en acetaat.
Structuur
Het residu van cysteïne is een thiolgroep die via een methyleengroep verbonden is met het centraal α-koolstofatoom. Door aanwezigheid van de thiolgroep bestaat mogelijkheid tot deprotonering, waarbij het thiolaat ontstaat. Deze deprotonering treedt pas op onder basische omstandigheden. Cysteïne wordt geclassificeerd als een hydrofoob aminozuur. Desondanks is het goed oplosbaar in water, ethanol en azijnzuur. De reden hiervoor is de aanwezigheid van de polaire amine- en carbonzuurfunctie.
Eigenschappen
De thiolgroep in cysteïne bezit duidelijk nucleofiele eigenschappen en neemt als zodanig deel aan enzymatische reacties. Wanneer het aan lucht wordt blootgesteld oxideert het tot cystine, waarbij een zwavelbrug gevormd wordt. Dit structuurelement is van belang in verschillende eiwitten, onder andere in keratine.
De zuurconstanten van cysteïne zijn:[2]
- pKa1 (carboxylgroep) = 1,96
- pKaR (thiolgroep) = 8,27
- pKa2 (aminegroep) = 8,18
Het iso-elektrisch punt ligt bij pH 5,07.[2]
Biologische en biochemische functies
Precursor van glutathion
Cysteïne is een antioxidant omdat het zwavel in een lage oxidatietoestand bevat. Antioxidanten vangen zuurstofradicalen (deze zijn afvalproducten van de celmetabolisme). Cysteïne is meer bepaald een precursor voor het tripeptide glutathion. Dit tripeptide wordt via biosynthese gevormd uit de aminozuren cysteïne, glycine en glutaminezuur. Deze laatste twee zijn zeer toegankelijk door opname uit voeding, maar cysteïne veel minder en is dus de beperkende factor.
Zwavelbruggen
![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/ee/1rightarrow_blue.svg/15px-1rightarrow_blue.svg.png)
De vorming van zwavelbruggen of disulfidebruggen door oxidatie van cysteïne is een belangrijke stabiliserende structurele factor bij bepaalde eiwitten. Aangezien de omstandigheden in cellen meestal reducerend van aard zijn, zijn zwavelbruggen als dusdanig niet stabiel, hoewel er uitzonderingen bestaan. De vorming van zwavelbruggen is dus hoofdzakelijk voorbehouden voor proteïnen die zich in het extracellulair milieu bevinden.[3]
Zwavelbruggen kunnen enkel door cysteïne gevormd worden, niet door methionine. De reden is dat methionine geen thiolgroep bevat, maar wel een thio-etherfunctie. Met aggressieve oxidatoren wordt cysteïne omgezet in het overeenkomstige sulfien- en sulfonzuur. De gevormde zwavelbrug treedt meestal op als een soort crosslinker tussen bepaalde delen in een proteïne of tussen proteïnen onderling. Hierdoor ontstaat een zekere vorm van rigiditeit in de tertiaire structuur van het proteïne. Insuline en keratine zijn voorbeelden van proteïnen met zwavelbruggen.
De vorming van zwavelbruggen wordt gekatalyseerd door het enzym disulfide-isomerase in het endoplasmatisch reticulum.
Bepaalde verbindingen, zoals joodaceetamide, kunnen de vorming van zwavelbruggen verhinderen.
Precursor van ijzer-zwavelclusters
Cysteïne is een zeer belangrijke bron van sulfide in het menselijk metabolisme. Het sulfide in ijzer-zwavelclusters en in nitrogenase wordt onttrokken aan cysteïne.[4]
Metaalioncomplexen
Naast ijzer kunnen nog tal van andere metalen als cofactor dienen in enzymen waarin het thiolaat (de gedeprotoneerde vorm van het thiol) voorkomt. Voorbeelden zijn zink (in alcoholdehydrogenase), koper, ijzer (in cytochroom P450) en nikkel (in NiFe-hydrogenasen).
De thiolgroep bezit een hoge affiniteit voor zware metalen, waaronder kwik, lood en cadmium.[5]
Rol in het schaap
Cysteïne wordt vereist door schapen om wol te produceren.[6] Het is een essentieel aminozuur dat door de schapen zelf niet kan worden samengesteld en dus uit voedsel (gras) moet worden gehaald. Dit betekent dat tijdens droogteperioden waarbij schapen geen gras kunnen eten, ze ophouden met het produceren van wol.
Nutritionele eigenschappen en voorkomen
Hoewel het geclassificeerd wordt als een niet-essentieel aminozuur, blijkt cysteïne wel essentieel te zijn voor kinderen en oudere mensen. Onder normale omstandigheden, wanneer voldoende methionine (een essentieel aminozuur) aanwezig is, kan het relatief gemakkelijk biosynthetisch gevormd worden. De aanbevolen dagelijkse hoeveelheid ligt op 14,5 mg per kilogram lichaamsgewicht.
Cysteïne komt voor in talrijke soorten voeding, waaronder varkensvlees, kippenvlees, kalkoen, eend, eieren, melk, ricotta, yoghurt, Spaanse peper, knoflook, ui, broccoli, spruitjes, haver en linzen.
Zie ook
Externe links
- (en) MSDS van L-cysteïne
- ↑ (en) J. Martens, H. Offermanns & P. Scherberich (1981) - Facile Synthesis of Racemic Cysteine, Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 20 (8), p. 668
- ↑ a b (en) F.A. Carey (2001) - Organic Chemistry (5th Ed.), The McGraw Companies, p. 1059
- ↑ (en) C.S. Sevier & C.A. Kaiser (2002) - Formation and transfer of disulphide bonds in living cells, Nature Rev. Mol. Cell. Biol., 3 (11), pp. 836-847
- ↑ (en) R. Lill & U. Mühlenhoff (2006) - Iron-Sulfur Protein Biogenesis in Eukaryotes: Components and Mechanisms, Ann. Rev. Cell Dev. Biol., 22, pp. 457-486
- ↑ (en) D.H. Baker & G.L. Czarnecki-Maulden (1987) - Pharmacologic role of cysteine in ameliorating or exacerbating mineral toxicities, J. Nutr., 117 (6), pp. 1003-1010
- ↑ (en) B.C. Powell, S.K. Walker, C.S. Bawden, A.V. Sivaprasad & G.E. Rogers (1994) - Transgenic sheep and wool growth: possibilities and current status, Reprod. Fertil. Dev., 6 (5), pp. 615-623